Протеазы E1101 протеаза

Категория: Пищевые концентраты и добавки

Фермент (гидролаза).

Прозрачные жидкости от янтарного до тёмно-коричневого цвета или аморфные порошки от белого до желтовато-коричнево-го цвета.

I Оптимальное действие при рН 3,7; максимум стабильности в р-ре при рН около 4,8. Раств. в воде; практически нераств. в этаноле, хлороформе, эфире.

Природный источник

В пищеварительном соке четвёртого желудка (сычуга) молодых жвачных животных.

Получение

Химозин, не загрязнённый пепсином, получают водной экстракцией из сычуга телят и ягнят, которых кормили только молоком. Реннет получают из сычуга телят и ягнят; кроме реннина в нём содержатся другие ферменты, в частности, пепсин.

Доказательства того, что какие-либо ферменты, используемые в пищевых технологиях, вредны сами по себе, отсутствуют, тем более что в большинстве случаев ферменты в процессе обработки инактивируются. Однако остаётся возможность образования токсинов во время роста микроорганизмов, используемых для биосинтеза ферментов. Гарантировать отсутствие микотоксинов и патогенных микроорганизмов должен изготовитель препарата.

Codex: реннет разрешён в 33 стандартах на сыры GMP. В РФ разрешены в качестве улучшителей муки и хлеба в опару и тесто в количестве согласно ТИ (п. 3.7.11 СанПиН 2.3.2.1293-03).

Свёртывание молока под действием химозина (реннина) является важнейшей технологической операцией в сыроделии. Другие протеазы тоже свёртывают казеин молока, но с меньшим выходом и меньшей прочностью сгустка. Широкое применение реннина в сыроделии вызвано его узкой специфичностью к протео-лизу и высокой коагулирующей способностью. Как показали опыты с кристаллическими протеазами, для одной и той же свёртывающей активности пепсина требуется в 10 раз больше, чем химозина, грибной протеазы — в 25 раз больше, протеазы из Bacillus subtilis — в 80 раз.

Источник химозина (желудок телят) ограничен, поэтому большое значение имеет замена химозина микробными протеазами, близкими по своей специфичности. Эта проблема пока остаётся нерешённой, хотя существуют даже Спецификации JECFA на химозин из Escherichia Coli К-12, Aspergillus Niger var. Awamori, Kluyveromyces Lactis, содержащих гены прохимозина, и реннет из Bacillus Cereus, Endothia Parasitica, Mucor Sp. Многие испытанные протеазы растений и микроорганизмов обладают высокой свёртывающей активностью, но гидролиз белков в их присутствии проходит слишком глубоко, что ведёт к снижению выхода и качества сыра, к появлению в процессе созревания сыра горьких пептидов и крошливой консистенции.

Другие области применения: в качестве кормовой добавки.

¹ протеаза растительная

Технологические функции

Фермент (гидролаза), катализатор гидролиза, улучшитель муки и хлеба, усилитель вкуса и аромата.

Гидролиз белков с образованием пептидов с низкой молекулярной массой.

Аморфные порошки от грязно-белого до желтовато-коричневого цвета.

Физико-химические свойства

Оптимальное действие при рН 3,5-5,0; при температуре выше 60° С инактивируются, также инактивируются сульфгидрильны-ми соединениями и цианидами. Раств. в воде; практически нераств. в этаноле, хлороформе, эфире.

Природный источник

В семенах злаковых.

Получение

Экстракцией пророщенных семян ячменя и пшеницы.

В РФ разрешена.

Протеазы играют важную роль в технологии хлебопечения и пивоварения. Протеиназа муки с трудом атакует клейковину, что объясняется нерастворимостью последней. Если используется «сильная» мука с высоким содержанием растяжимой клейковины, это создаёт проблемы в тестоведении и ухудшает качество хлеба. Добавка в тесто из «сильной» муки протеиназ способствует равномерному распределению диоксида углерода в тесте и лучшему формированию мякиша хлеба.

В пивоварении под действием протеазы в процессе соложения накапливаются растворимые белки, полипептиды, пепти

ды и аминокислоты. Во время производства сусла (при затирании) идёт дальнейший протеолиз белков, который существенно влияет на цвет, пенистость, стойкость и вкус пива. Необходимый гидролиз белков достигается выдержкой затора при белковой и мальтозной паузах. Длительность пауз зависит от степени растворения солода и активности протеолитических ферментов. Для активизации (ускорения) вышеперечисленных процессов, улучшения качества пива, его вкуса, аромата и стойкости, при использовании солода низкого качества и несоложёных материалов необходимо добавлять протеолитические ферментные препараты извне.

Другие области применения: в кожевенной промышлености, в моющих средствах, как кормовая добавка.

пепсин

Фермент (гидролаза), осветлитель.

Аморфные порошки от белого до желтовато-коричневого цвета, янтарные пасты или водные р-ры от янтарного до коричневого цвета.

Оптимальное действие при рН 2,0; раств. в воде; практически нераств. в этаноле, хлороформе, эфире.

Природный источник

Протеаза желудочного сока.

Получение

Из кислотного экстракта (автолизата) слизистой оболочки желудка свиней, рогатого скота, кур путём высаливания 15%-м р-ром поваренной соли и последующего высушивания получают неочищенный пепсин. Очищенный пепсин получают осаждением этанолом или выделяют с помощью ионообменной хроматографии.

биосинтеза ферментов. Гарантировать отсутствие микотоксинов и патогенных микроорганизмов должен изготовитель препарата.

В РФ разрешён.

Пепсин расщепляет почти все белки растительного и животного происхождения. При рН около 5,0 он интенсивно свёртывает казеин молока. В связи с тем, что пепсин менее дефицитен, чем рен-нин, он находит широкое применение в производстве творога и сыра как индивидуально, так и в смесях с химозином (реннином). Фермент используется также для растворения белковой мути в пиве, которая часто выпадает в виде осадка при хранения пива на холоду.

Другие области применения: в кожевенной промышленности; как кормовая добавка.